Sobre heme y sus funciones

Hemo es el precursor de la hemoglobina, que se requiere para unir el oxígeno en la sangre. El hemo se biosintetiza en la médula ósea y el hígado. En términos bioquímicos, el hemo es un complejo de coordinación "coordinado por un ión de hierro a la porfirina como un ligando tetradentado, y uno o dos ligandos axiales. Considerado un componente de la hemoglobina (el pigmento rojo en la sangre), pero también está presente en muchas otras hemoglobinas biológicamente importantes como la mioglobina, citocromos, catalasa, enzimas de peroxidación de hemo y óxido nítrico endotelial sintasa.

La palabra haem se deriva del griego αἷμα haima, que significa "sangre " ".

Función

La hemoglobina tiene una variedad de funciones biológicas, que incluyen transporte de gas diatómico, catálisis química, detección de gas diatómico y transferencia de electrones. El hierro hemo actúa como fuente de electrones o fregadero de electrones durante la transferencia de electrones o la química redox. En la reacción de peroxidasa, la molécula de porfirina también actúa como una fuente de electrones capaz de deslocalizar los electrones de radicales libres en el anillo conjugado. En el transporte o detección de gases diatómicos, el gas está unido a hierro hemo. La unión de los ligandos de gas al hierro hemo induce cambios conformacionales en las proteínas circundantes. Típicamente, los gases diatómicos solo están unidos a hemo reducido, como el Fe ferroso (II), mientras que la mayoría de las peroxidasas en el ciclo entre Fe (III) y Fe (IV), Fe), proteínas involucradas en redox mitocondrial, redox, ciclismo entre el hierro Fe (II) y Fe (II) (III). La función evolutiva original de la proteína hemo se postuló para transferir electrones en la vía fotosintética original a base de azufre en cianobacterias primitivas el advenimiento del oxígeno molecular. Las proteínas hemo logran su notable diversidad funcional al alterar el entorno del macrociclo de hemo dentro de la matriz de proteínas. Por ejemplo, la capacidad de la hemoglobina para eficiencia El transporte de oxígeno a los tejidos se debe a residuos de aminoácidos específicos ubicados cerca de la molécula del hemo. La hemoglobina se une reversiblemente al oxígeno en los pulmones cuando el pH es alto y la concentración de dióxido de carbono es baja. Cuando las condiciones se invierten (pH bajo y alto dióxido de carbono de carbono concentración), la hemoglobina libera oxígeno en los tejidos. Este fenómeno, que muestra que la afinidad de unión a oxígeno de la hemoglobina es inversamente proporcional a la acidez y la concentración de dióxido de carbono, se conoce como el efecto bohr. El mecanismo molecular detrás de este efecto es la estructura espacial de la estructura espacial de la cadena Globin; Los residuos de histidina ubicados cerca del grupo hemo se cargan positivamente en condiciones ácidas (causadas por dióxido de carbono disuelto, etc. en los músculos de trabajo), del grupo hemo prime libera oxígeno.

Otros linajes

• El sistema de numeración de carbono para las porfirinas a continuación es un sistema de numeración anterior utilizado por bioquímicos, en lugar del sistema de numeración 1-24 recomendado por IUPAC.

• El hemo L es un derivado del hemo B que se une covalentemente a las proteínas de la lactopoxidasa, la eosinófil peroxidasa y la peroxidasa tiroidea. Se cree que la adición de peróxido a glutamil-375 y aspartilo-225 de lactopoperoxidasa forma enlaces ésteres entre estos residuos de aminoácidos y los grupos hemo 1 y 5-metilo, respectivamente. peroxidasa. Heme L es una propiedad importante de las peroxidasas animales; Las peroxidasas de las plantas contienen hemo B. lactoperoxidasa y eosinófilas peroxidasa son enzimas protectoras responsables de destruir bacterias y virus invasores. Enzima protectora importante.

• El hemo M es un derivado del hemo B unido covalentemente al sitio activo de la mieloperoxidasa. El hemo M contiene dos enlaces éster en los grupos de hemo 1 y 5-metilo y también está presente en el hemo L de otras peroxidasas de los mamíferos, como la lactopoperoxidasa y la eosinófilos peroxidasa peroxidasa peroxidasa enzima. Además, se forma un enlace iónico de sulfonamida único entre el azufre del residuo de aminoácidos de metionil y el grupo de hemo 2-vínilo, dando a la enzima la capacidad de oxidar fácilmente los iones de cloruro y bromuro a hipoclorito y la capacidad única de la sal ácida hipobómana. presente en los neutrófilos de los mamíferos y es responsable de la destrucción de los agentes bacterianos y virales invasores. Puede haber sido "incorrectamente" sintetizado hipobromito. El hipoclorito y el hipobromito son sustancias muy reactivas responsables de la producción de nucleósidos halogenados, que son compuestos mutágenos.

• El hemo D es otro derivado del hemo B, pero la cadena lateral del ácido propiónico en el carbono 6 también está hidroxilada para formar γ-espironolactona. Sitio donde varias bacterias reducen el oxígeno al agua bajo baja tensión de oxígeno.

• El hemo S está relacionado con el hemo B porque hay un grupo formal en la posición 2 en lugar del grupo 2-vinílico. Heme S está presente en la hemoglobina de varios gusanos marinos. Las estructuras correctas del hemo B y el hemo S fueron aclaradas por primera vez por el químico alemán Hans Fischer. Los nombres de los citocromos generalmente (pero no siempre) reflejan el tipo de hemo que contienen: el citocromo A contiene hemo A, citocromo C contiene hemo C, y así que en.