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Modelo:	Sulfato de steptomicina
Marca del producto:	KSW
Número CAS:	26787-78-0
nombre del producto:	Sulfato de steptomicina
Peso molecular:	365.404 g/mol
Fórmula molecular:	C16H19N3O5S
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Sulfato de steptomicina

La estreptomicina sulfato es la forma de sal de sulfato de estreptomicina, un antibiótico de aminoglucósido derivado de Streptomyces griseus con propiedad antibacteriana. La estreptomicina sulfato se une a la proteína S12 de la subunidad ribosómica 30S bacteriana, inhibiendo así la alargamiento del péptido y la síntesis de proteínas, en consecuencia, lo que conduce a la muerte de las células bacterianas.

Descripción del Producto

Nombre común	Sulfato de steptomicina
Número CAS	3810-74-0	Peso molecular	728.69
Densidad	N / A	Punto de ebullición	948.2ºC a 760 mmHg
Fórmula molecular	C21H42N7O18S1.5	Punto de fusion	N / A
MSDS	Chino EE.UU	Punto de inflamabilidad	527.3ºC
Símbolo	GHS07, GHS08	Palabra clave	Advertencia

Descripción	La estreptomicina sulfato es un antibiótico de aminoglucósido, que inhibe la síntesis de proteínas.
Catálogo relacionado	Vías de señalización >> Antiinfección >> Bacteriano Áreas de investigación >> Infección
In vitro	La cepa RB1 muestra una mejor susceptibilidad a la estreptomicina a medida que aumenta la concentración de CV en el medio de crecimiento. A medida que aumenta la concentración de CV en el medio de crecimiento, tanto los niveles de citocromo AA3 como la susceptibilidad a la estreptomicina aumentan. El citocromo AA3 es necesario para la acumulación de estreptomicina por B. subtilis [1]. La estreptomicina influye en la selección de tRNA. Las mutaciones de resistencia a la estreptomicina generalmente se asignan a la proteína S12 y la mayoría de estas variantes exhiben mayores niveles de discriminación en el proceso de selección de ARNt [2].
Referencias	[1]. McEnroe AS, et al. Correlación entre las concentraciones de citocromo AA3 y la acumulación de estreptomicina en Bacillus subtilis. Agentes de antimicrobes quimioter. 1984 oct; 26 (4): 507-12. [2]. Sharma, D., et al., Análisis mutacional de la proteína S12 e implicaciones para la precisión de la decodificación por el ribosoma. J Mol Biol, 2007. 374 (4): p. 1065-76.